Mono, Aminoacidos

“Año del Buen Servicio al Ciudadano”

UNIVRSIDAD NACIONAL DE LA AMAZONIA PERUANA FACULTAD DE AGRONOMIA ESCUELA DE GESTIÓN AMBIENTAL

TITULO:

AMINOACIDOS.

AUTORES: -

LLERENA VILLA, ANTONY CRISTIAN. PEZO GUIBIN, MARCELO. VELA PIPA, HANNY ABIGAIL. ZUÑIGA GUIBIN, CARLOS ENRIQUE.

CURSO:

QUIMICA ORGANICA.

LUGAR:

FACULTAD DE INGENIERIA QUIMICA.

DOCENTE:

ING. QUIMICO WILFREDO RUIZ MESIA.

SEMESTRE:

V

NIVEL:

III

FECHA DE ENTREGA:

Jueves 28 de Abril 2017

IQUITOS – PERÚ 2017

Química Orgánica

Universidad Nacional de la Amazonia Peruana

“El objetivo principal de la educación es crear personas Capaces de hacer cosas nuevas, y no simplemente Repetir lo que otras generaciones hicieron”

Jean Piaget

Ingeniería en Gestión Ambiental

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Dedico este trabajo a nuestros padres por el Apoyo incondicional que nos brindan a diario


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Expreso mi agradecimiento sincero a todas personas que me ayudaron a desarrollar el trabajo de investigación y el reconocimiento a todas las fuentes que fueron citadas y consultadas.


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ÍNDICE Epígrafe Dedicatoria Agradecimiento INTRODUCCION……………………………………………………………………. ……6 “LOS AMINOACIDOS”…………………………………………………………………..7 1. OBJETIVO…………………………………………………………………………7

2. CONTENIDO………………………………………………………………………8

2.1. HISTORIA DE LOS AMINOACIDOS…………………………………..8-9 2.2. ORIGEN DE LOS AMINOACIDOS……………………………………….9 2.3.

ESTRUCTURA……………………………………………………….10-11

2.4.

PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS……………………….11-12

2.5.

CLASIFICACION DE AMINOACIDOS……………………………12-13

2.6.

FUNCION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN SU CALSIFICACION…………………………………………………….13-15

2.7.

NOMENCLATURA Y PROPIEDADES DE AMINOACIDOS………………………………………………………….16

2.8.

REACCIONES DE AMINOACIDOS……………………………….17-18

2.9.

ENLACE PEPTIDICO…….…………………………………………19-20

3. CONCLUSION………………………………………………………………. ….21 4. BIBLIOGRAFIA………………………………………………………………22-24


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INTRODUCCIÓN Según el portal AMINOACIDO.EDU, 2017. El cuerpo humano se compone en un 20 por ciento de proteínas. Las proteínas juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las de las proteínas.

Dado que gran parte de nuestras células, músculos y tejidos están compuestos por aminoácidos, éstos forman parte de numerosas funciones importantes en nuestro cuerpo: los aminoácidos confieren a la célula no sólo su estructura, sino que también son responsables del transporte y el almacenamiento de toda clase de nutrientes de vital importancia. Los aminoácidos influyen en las funciones de órganos, glándulas, tendones o arterias. Son esenciales en la curación de heridas y reparación de tejidos, especialmente músculos, huesos, piel y cabello, así como en la eliminación de los impactos negativos que se asocian a trastornos metabólicos de todo tipo.

Jones y Erdmann, (citado por AMINOACIDO.EDU), explicaron en un artículo el cambio en la opinión médica de la siguiente manera: «Por desgracia, en el ritmo de vida actual intervienen multitud de factores que afectan a nuestro organismo y que hacen que no consiga suministrarse de forma completa y equilibrada. Estos factores incluyen los impactos ambientales negativos tales como la quema de combustibles fósiles, las hormonas incluidas en la alimentación para animales de consumo, el uso intensivo de fertilizantes en la agricultura y no menos importante, hábitos como fumar y beber alcohol. Aún peor es la pérdida de nutrientes en los alimentos durante su procesamiento, es decir, desde el momento de la cosecha hasta nuestros platos. Al suministrar al cuerpo los nutrientes y aminoácidos que necesita, estamos ayudando a reponer las pérdidas de nutrientes y por lo tanto contribuir al bienestar y la vitalidad.», enfoque que se vio reflejado en la DARK (compañía alemana de seguros médicos), que advirtió de la vulnerabilidad a la salud debido a la deficiencia de los organismos que no cuentan con las vitaminas, proteínas (aminoácidos) necesarios para un buen metabolismo.


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LOS AMINOACIDOS 1. OBJETIVOS  Conocer la información acerca de los aminoácidos.  Analizar las funciones y reconocer el campo de los aminoácidos.  Promover la investigación e importancia de los aminoácidos para los organismos y su metabolismo.  Enseñar a las personas acerca de los aminoácidos.


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2. CONTENIDO

2.1.

HISTORIA DE LOS AMINOACIDOS: Cuando los científicos pusieron atención a los eventos relacionados con la nutrición, a principios del siglo XIX, rápidamente descubrieron que los productos naturales contenían Nitrógeno, eran esenciales para la sobrevivencia de los animales. En 1839, G.J. Murder, un químico alemán, acuñó el término proteína (del griego proteico, que quiere decir primario). Los avances científicos y tecnológicos de ese entonces, no permitieron conocer la composición de las proteínas en sus monómeros, los aminoácidos, aunque el primer aminoácido fue aislado de un ser vivo en 1930. Durante mucho tiempo se pensó que las substancias que formaban a las plantas, incluyendo a las proteínas, se incorporaban del todo en el cuerpo de los animales. Este malentendido se aclaró cuando el proceso de la digestión quedó claro. Antes de determinar que en este proceso las proteínas son degradadas en aminoácidos, los científicos volcaron su atención a las propiedades nutricionales de esta biomolecular. Los experimentos con la dieta de los animales demostraron que el contenido de aminoácidos de una proteína particular determina su contenido nutricional. Por ejemplo algunas proteínas de cereales son deficientes en el aminoácido Lisina, y los animales que se alimentan únicamente con estos cereales presentan trastornos metabólicos. Para 1925, todas las estructuras de los aminoácidos habían sido determinadas y su importancia en las proteínas estaba ampliamente documentada. (VAZQUEZ, E Dr. 2003) El primer aminoácido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto de un espárrago (asparagus en inglés), que en consecuencia fue nombrado asparagina y se trata del primer aminoácido descubierto. La cistina se descubrió en 1810, aunque su monómero, cisteína, permaneció desconocido hasta 1884. La glicina y leucina se descubrieron en 1820. El último de los 20 aminoácidos comunes que se descubrió fue la treonina en 1935 por William Cumming Rose, quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció los mínimos requerimientos diarios de todos los aminoácidos para su crecimiento óptimo. Como se indica más arriba, en el año 1986 se descubrió la selenocisteína, y en 2002 la pirrolisina.


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Se usa el término amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893. Se supo entonces que las proteínas dan aminoácidos después de una disgestión enzimática o de una hidrólisis ácida. En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las proteínas son el resultado de la formación de enlaces entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, en una estructura linear que Fischer denominó "péptido". (WIKIPEDIA 2014) 2.2.

ORIGEN DE LOS AMINOACIDOS Los aminoácidos se obtienen a partir de las proteínas de la dieta, con la salvedad de que nuestro organismo no posee la capacidad de utilizar directamente estas proteínas dietéticas. Una vez ingeridas, las proteínas contenidas en los alimentos sufren procesos enzimáticos de digestión y catabolismo hasta ser descompuestas en sus aminoácidos constituyentes, posteriormente y de una manera endógena, estos aminoácidos son recombinados dando lugar a las proteínas adecuadas. Este proceso de síntesis proteica combina los diferentes aminoácidos, en diferente número y configuración, dando lugar a las más de 40.000 proteínas conocidas Es obvio, que las dietas desequilibradas (ej. dietas ricas en hidratos de carbono) pueden inducir deficiencias de aminoácidos. La repercusión del déficit es que nuestro organismo recurre a las propias proteínas tisulares, degradándolas y tomando aquellos aminoácidos que precisa. El Dr. Eric Braveman, ilustra esta necesidad de aminoácidos: ‘cada segundo la médula ósea genera 2,5 millones de hematíes; la mucosa del tracto gastrointestinal y las plaquetas son regeneradas cada 4 días; en 10 días se regeneran los leucocitos. Cada 24 días se regenera completamente el tejido cutáneo y en 30 años, se produce la regeneración del colágeno. Estos procesos y otros muchos no mencionados permiten concluir que la continua reparación y regeneración anatómica y funcional requiere cantidades realmente elevadas de aminoácidos. El aporte dietético deficitario de aminoácidos provoca alteraciones tanto físicas como mentales, entre ellas: reducción del metabolismo energético, alteraciones en el sueño, fatiga crónica, alteraciones digestivas, defectos cutáneos, ansiedad y afectación emocional, obesidad, malnutrición y retención sanguínea de residuos tóxicos. Estos procesos inducen alteraciones en el estado de salud y bienestar del individuo que las padece.


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2.3.


ESTRUCTURA Un aminoácido lo podemos definir como una pequeña molécula orgánica que presenta como mínimo un carbono quiral (a excepción de la glicina), este carbono está unido a un grupo amino, un grupo ácido, un hidrógeno y un sustituyente o cadena lateral. La estructura general sería la siguiente:

La estructura de un aminoácido puede variar según el ph característico del mismo, pueden ser de tres tipos:  Si el pH es ácido sabemos que hay un aumento de la concentración de protones, por tanto el aminoácido estará totalmente protonado.

 Si el pH es básico sabemos que hay una disminución de la concentración de protones, por tanto el aminoácido estará desprotonado.  Si el pH es intermedio, pH fisiológico, el aminoácido se encuentra en una forma dipolar, recibe el nombre de (ZWITTERIóN). En este punto diremos que ha alcanzado su pH isoléctrico (pI). Para la glicina que no presenta grupo ionizable en su cadena lateral, pI corresponde a la media de la suma de sus pK. Para aminoácidos con grupo ionizable el pI es la media entre aquellas pK donde se encuentra el zwitterión. (KOSTER, J. 2015)


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2.4.


PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS Los aminoácidos son llamados: “MONOMEROS”. Son sustancias cristalinas, casi siempre de color dulce, tienen carácter acido como propiedad básica y actividad óptica. Químicamente son ácidos carbónicos, con por lo menos un grupo amino por molécula. 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas. Son las unidades elementales constitutivas de las moléculas llamadas proteínas. El código genético especifica 20 L-a aminoácidos. De los mas de 300 aminoácidos de origen natural, 20 constituyen las unidades monomericas de las proteínas. Algunas proteínas contienen aminoácidos adicionales, que surgen por la modificación de un aminoácido ya presente en un péptido. Ejemplos son: la conversión de peptidilo de prolina y lisina en 4-hidroxiprolina y 5-hidroxisilina; la conversión de peptidil glutamato en 1-carboxiglutamato, y la metilación, formilacion, acetilación, prenilacion y fosforilacion de ciertos residuos de aminoácidos. Estas modificaciones amplían la diversidad biológica de las proteínas al alterar, su solubilidad, estabilidad e interacción con otras proteínas. La selenocisteina es un L-a aminoácido encontrado en un puño de proteínas. Como su nombre lo implica, un átomo de selenio reemplaza el azufre de su análogo estructural, la cisteína ya que la selenocisteina se inserta en polipeptidos durante la traslación, se le refiere por lo común como el “aminoácido 21”. (VIVERO, E. 2010)  Ópticas. Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica


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 Químicas. Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación. Las que afectan al grupo amino, como la desaminación. Las que afectan al grupo R o cadena lateral.  Solubilidad. No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.  Espectro de absorción. Debido a que ningún aminoácido absorbe la luz dentro del espectro visible para el ojo humano se somete a pruebas de absorción UV, donde vemos que aminoácidos que presentan ciclos aromáticos como Tiriosina, Triptofano y Fenilalanina absorben mejor esta luz. 2.5.

CLASIFICACION DE AMINOACIDOS Los aminoácidos comparten una estructura básica que consiste en un átomo central de carbono, también llamado carbono alfa (α), unido a un grupo Amino (NH2 {NH} _2NH2N, H, subíndice de inicio, 2, subíndice final), un grupo carboxilo (COOH {COOH}COOHC, O, O, H) y un átomo de hidrógeno. Aunque los aminoácidos generalizados que se ilustran arriba presentan sus grupos amino y carboxilo como neutrales para simplificar, en realidad no es el estado en el que se encuentran normalmente. A pH fisiológico (7.27.27.27, point, 2 - 7.47.47.47, point, 4), el grupo amino generalmente se encuentra protonado y tiene una carga positiva, mientras que el grupo carboxilo está desprotonado y tiene una carga negativa.


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Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de átomos unidos al átomo central, conocido como el grupo R, que determina la identidad del aminoácido. Por ejemplo, si el grupo R es un átomo de hidrógeno, el aminoácido es glicina, mientras que si es un grupo metilo (CH3\text {CH}_3CH3C, H, start subscript, 3, end subscript), el aminoácido es alanina. Los 20 aminoácidos comunes se muestran en la tabla siguiente, con sus grupos R resaltados en azul. (KANHACADEMY, 2015)

2.6.

FUNCION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN SU CALSIFICACION Hay 22 aminoácidos conocidos que se clasifican del siguiente modo: 

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Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a través de la alimentación. Los aminoácidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina. Aminoácidos no esenciales: son así mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminoácidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminoácidos son ácido Glutámico, Alanina, Aspartato y Glutamina.


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Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos estados clínicos. Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser también esencial en casos de desnutrición o en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina, la Serina y la Glicina también serían, puntualmente, esenciales. Por último tenemos a la Carnitina que muchos autores también incluyen como aminoácido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminoácidos.

Funciones de cada aminoácido: 

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Ácido Glutámico: sirve principalmente como “combustible” del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amoniaco (afecta a las funciones cerebrales) Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa. Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y liberación de la hormona de crecimiento. Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico. Ayuda también a eliminar el amoniaco del organismo actúa (protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga. Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil en algunos casos de sangrado de encías y piorreas. Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa. Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor. Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica. Glutamina: puede ayudar a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción al alcohol.


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Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y úlceras. Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de energía y reparación del tejido muscular. Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la piel y huesos Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la producción de la hormona de crecimiento. Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol y pérdida de cabello. Ornitina: colabora, como otros aminoácidos, en el metabolismo de la glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberación de insulina. También puede ayudar a fabricar masa muscular. Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión temporal y colabora también en la síntesis de colágeno. Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como también hace de recursos de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso) Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y destaca su función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneración grasa del hígado. Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresión. Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los aminoácidos Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis del colágeno y de la elastina. Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido también actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en terapias contra el alcoholismo. Valina: favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares. Puede ser, dentro de los aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la bulimia. (portal web ECOAGRICULTOR)


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2.7.


NOMENCLATURA Y PROPIEDADES DE AMINOACIDOS.

FUENTE: UAM.


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2.8.


REACCIONES DE AMINOACIDOS. La transaminacion, desaminacion y descarboxilacion Estos son los tres tipos de reacciones más generales de los AA. El fosfato de paradoxal, un derivado de la vitamina B6, actúa como coenzima en dos de esas reacciones. 

TRANSAMINACIONES

Según VAZQUEZ, E Dr. 2003. La reacción de aminotransferasa ocurre en dos pasos: 1.- el grupo amino de un aminoácido es transferido a la enzima, produciendo el correspondiente -ceto ácido y la enzima aminada

aminoácido + enzima  -ceto ácido + E-NH2 2.- el grupo amino es transferido al -ceto ácido aceptor (ej. Alfacetoglutarato) formando el producto aminoácido (ej. Glutamato) y regenerando la enzima

-cetoglutarato + enzima-NH2  enzima + glutamato 

DESCARBONIZACION.

Los aminoácidos descarboxilan mediante la siguiente reacción:


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Esta reacción es catalizada por enzimas y bacterias. Los aminoácidos que más fácilmente descarboxilan son histidina, tirosina, arginina, ornitina, triptófano y lisina. La descarboxilación de la lisina genera la cadaverina, una sustancia de olor muy desagradable. También se pueden descarboxilar aminoácidos por calentamiento en medios ácidos o básicos (FERNANDEZ, G. 2009)

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DESAMINACION.

Para VAZQUEZ, E. 2003. La primera reacción en la ruptura de los aminoácidos es casi siempre la remoción de su grupo -amino con el objeto de excretar el exceso de nitrógeno y degradar el esqueleto de carbono restante. La urea, es el producto principal de la excreción de nitrógeno en los mamíferos terrestres se sintetiza a partir de amonio y aspartato. Ambas substancias son derivadas principalmente del glutamato, el producto principal de las reacciones de desaminación. Muchos de los aminoácidos son desaminados por transaminación. En este proceso, se transfiere el grupo amino a un -ceto ácido para dar el -ceto ácido del aminoácido original y un nuevo aminoácido; estas reacciones son catalizadas por aminotransferasas o transaminasas, El aceptor principal de grupos amino es el -cetoglutarato que produce glutamato como nuevo aminoácido: El grupo amino del glutamato es transferido al oxaloacetato en una segunda reacción de transaminación dando aspartato:


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2.9.


ENLACE PEPTIDICO. El enlace peptídico es un enlace amida que se establece entre dos aminoácidos. En la formación del enlace amida se produce una reacción química entre el grupo amino (-NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) del otro, formándose un enlace covalente entre el átomo de carbono y el de nitrógeno (-OC-NH-), con la pérdida de un grupo OH y un H para forman una molécula de agua. El ribosoma cataliza la formación sucesiva y ordenada de una serie de enlaces peptídicos entre distintos aminoácidos en el proceso de la síntesis de proteínas. Esta sucesión de enlaces peptídicos fija la secuencia primaria de una proteína y su configuración. Cualquier variación de esta secuencia requiere de la rotura del enlace peptídico.

Los aminoácidos se caracterizan por tener un grupo amino y un grupo carboxilo unido a un mismo átomo de carbono, el carbono alfa. Además del grupo amino y del grupo carboxilo el carbono alfa tiene unido un átomo de hidrógeno y la llamada cadena lateral que es variable y caracteriza a cada tipo de aminoácido. Características del enlace peptídico.  El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.  El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano


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 Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los carbonos  y los  aminos y  carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones. Configuración trans. Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran en posición cis. (VAZQUEZ, E: 2003)


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COMCLUSION 

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Los aminoácidos de los compuestos químicos más importantes pues son la base de la vida, además de su interesante actividad química. Por lo mismo es que se debe continuar su estudio en el futuro próximo para comprender más profundamente su comportamiento químico; lo que nos llevara no solo a adelantar en la investigación química sino también en el área de la bioquímica y por qué no soñar algún día con poder sintetizar la vida en un laboratorio. Aproximadamente el 75% del peso seco de las células del cuerpo corresponde a aminoácidos, parte de este porcentaje cumple una función muy importante como la de regenerar y curar las heridas del cuerpo. Los aminoácidos son los bloques constructores de las proteínas, además de servir como componentes estructurales y ser necesarias para el crecimiento muscular, participan en muchas otras funciones: enzimas, hormonas, transporte de moléculas y muchas más. Las sustancias proteicas construidas gracias a estos 20 aminoácidos forman los músculos, tendones, órganos, glándulas, las uñas y el pelo. El crecimiento, la reparación y el mantenimiento de todas las células dependen de ellos. Después del agua, las proteínas constituyen la mayor parte del peso de nuestro cuerpo así tanto como el agua que es esencial para nuestra vida los son también los aminoácidos.


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REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

1. AMINOACIDO.EDU, 2017. ¿Qué son los aminoácidos? Su portal en internet sobre aminoácidos. Euramin: aminoácidos naturales. Disponible en: http://www.aminoacido.eu/aminoacidos/que-son-losaminoacidos.html

2. CASAPIA 2011. AMINOACIDOS INFORMACION COMPLETA, ORIGEN, casa dietética pia. Disponible en: http://dietetica.casapia.com/losaminoacidos/losaminoacidos-informacion-completa.html

3. ECOAGRICULTOR. Los aminoácidos: tipos y su función en nuestro organismo. Promoviendo la agricultura y el consumo ecológico. Portal web ECOagricultor. Disponible en: http://www.ecoagricultor.com/losaminoacidos-tipos-y-su-funcion-ennuestro-organismo/ 4. FERNANDEZ, E. 2003. Descarbonizacion de aminoácidos. Portal de Química orgánica, disponible en: http://www.quimicaorganica.org/foro/117-cuestiones-varias/185descarboxilizacion-de-aminoacidos.html

5. FIABO, 2007. Enlace peptídico. Medicina molecular. Glosario / Enlace peptídico. Disponible en: http://medmol.es/glosario/76/

6. KHANACADEMY, 2015 Introducción a las proteínas y los aminoácidos. Diferentes tipos de proteínas. Estructura y propiedades de los aminoácidos. Formación de enlaces peptídicos.PORTAL WEB Kanh academy. Disponible en: https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins -and- amino-acids/a/introduction-to-proteins-and-amino-acids


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7. KOSTER, J. 2015 aminoácidos: introducción y clasificación. Portal Lamiachemist (química fácil]), disponible en: https://lamiachemist.wordpress.com/2015/07/08/aminoacidosintroduccion- y-clasificacion/ 8. UAM (UNIVERSIDAD AUTONOMO METROPOLITANA). Aminoácidos: Nomenclatura y propiedades. Disponible en: https://www.uam.es/departamentos/ciencias/qorg/docencia_red/qo/l2 0/nomen.html

9. VAZQUEZ, E Dr. 2003. Introducción al estudio de aminoácidos. Bioquímica y biología molecular en línea, Instituto quimico UNAM, comité asesor de publicaciones. Facultaqd de medicina UNAM disponible en: http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/introduccion%20amin bacidos.html

10. VAZQUEZ, E Dr. 2003. Enlace peptídico. Bioquímica y biología molecular en línea, Instituto quimico UNAM, comité asesor de publicaciones. Facultaqd de medicina UNAM disponible en: http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico.h tml 11. VAZQUEZ, E Dr. 2003. Desaminacion de aminoácidos. Bioquímica y biología molecular en línea, Instituto quimico UNAM, comité asesor de publicaciones. Facultaqd de medicina UNAM disponible en: http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/desaminacion%20aminoacidos.ht ml

12. VAZQUEZ, E Dr. 2003. Transaminacion de aminoácidos. Bioquímica y biología molecular en línea, Instituto quimico UNAM, comité asesor de publicaciones. Facultaqd de medicina UNAM disponible en: http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/transaminacion%20ª minoacidos.html

13. VIVERO, E. 2010, aminoácidos historia. Biológica contemporánea (unidad 3). Biocigblogpost. Disponible en: http://biocig.blogspot.pe/p/aminoacidos- historia.html Ingeniería en Gestión Ambiental

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14. WIKIPEDIA, 2014. Aminoácido, Historia. Enciclopedia libre. Disponible en: https://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido#Historia


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